Mekanismen for virkningen av enzymer

Enzymer (enzymer) - et høymolekylært organiske forbindelser av proteinnatur, som opererer i organismen en rolle av biologiske katalysatorer.

Mekanismen for virkningen av enzymer

Belysning av de mekanismer som ligger til grunn for den katalytiske virkning av enzymer, er en av de fundamentale problemer og nåværende problemer ikke bare Enzymology, men moderne biokjemi og molekylærbiologi.

Lenge før enzymene ble tilgjengelig rent, og ble belyst deres natur, har blitt overbevist om at avgjørende for enzymatisk prosess har en kobling av enzymet til substratet. Forsøk på å finne en kompleksforbindelse av enzymet med substratet for en lang tid ikke ført til suksess, da dette komplekset er ustabilt, er det meget raskt brytes ned. Ved hjelp av spektroskopimetode har gjort det mulig å identifisere de enzym-substrat-komplekser til katalase, peroksydase, alkohol dehydrogenase, flavinzavisimyh enzymer.

Metoden for røntgenanalyse har gjort det mulig å få en masse viktig informasjon om strukturen og katalytiske virkningsmekanismer av enzymer. Denne metoden ble anvendt for å etablere en forbindelse substrat-analoger med enzymer lysozym og chymotrypsin.

Noen direkte bevis for eksistensen av enzym-substrat-komplekser klart å komme til der ett av de katalytiske syklus stadier av enzymet er bundet til substratet ved hjelp av en kovalent binding. Et eksempel er reaksjonen av hydrolyse av n-nitrofenyl-acetat katalysert av chymotrypsin. Når det blandes med enzymet chymotrypsin eter acetyleres ved hydroksylgruppen av det reaktive serin rest. Dette trinn er hurtig, men atsetilhimotripsina hydrolyse med dannelse av acetat og fri chymotrypsin er mye langsommere. Derfor atsetilhimotripsin akkumuleres, som er lett detektert i nærvær av n-nitrofenylacetat.

Nærværet av enzymet substratet i preparatet kan "fange" ved overføring EU ustabilt kompleks i en inaktiv form, for eksempel ved behandling med enzym-substrat kompleks av natriumborhydrid som har en sterkt reduserende virkning. En slik kompleks i form av en stabil kovalent derivat ble oppdaget i enzym aldolase. Det ble funnet at substratet samvirker med et molekyl e-aminogruppen i lysin.

Substratet reagerer med enzymet i en bestemt del som kalles den aktive sentret av enzymet eller det aktive område.

Under den aktive senter eller kjerne, forstå at delen enzymproteinmolekyl som er koblet til substratet (og kofaktorer) og fører de enzymatiske egenskapene til molekylet. Den aktive sete bestemmer spesifisiteten og katalytiske aktivitet av enzymet, og bør være en viss grad av vanskelighet struktur innrettet for tettliggende punkter og samhandle med et substratmolekyl, eller deler av den direkte involvert i reaksjonen.

Blant de funksjonelle grupper skiller seg inkludert i "katalytisk aktive" del av enzymet, og danner som tilveiebringer en spesifikk affinitet (bindingen av substratet til enzymet) - den såkalt pinne eller "anker" (eller adsorpsjon av enzymet aktive sete).

Mekanismen for virkningen av enzymer som forklarer teorien av Michaelis-Menten-ligningen. Ifølge denne teorien, foregår i fire stadier i prosessen.

Mekanismen for virkningen av enzymer: I Fase

Mellom underlaget (C) og enzym (E) en forbindelse oppstår - dannet EU enzym-substrat-komplekset, karakterisert ved at komponentene er forbundet med hverandre ved kovalent, ionisk, vann og andre bindinger.

Mekanismen for virkningen av enzymer: IІ stadium

Det er eksponert til vedlagte enzymsubstrat er aktivert, og blir tilgjengelig for de respektive reaksjonene fra EU-katalyse.

Mekanismen for virkningen av enzymer: IІI stadium

EU forpliktet katalyse. Denne teorien støttes av eksperimentelle studier.

Til slutt blir IV trinn kjennetegnet ved frigivelsen av de enzymmolekyler E og F. Den sekvens av transformasjoner av produktene kan vises som reaksjonen: E + S - EU EU - * - E + P.

Spesifisiteten av enzymvirkning

Hvert enzym virker på et bestemt substrat, eller gruppe av stoffer, som er lik i struktur. Spesifisitet av enzymatisk aktivitet på grunn av likheten av det aktive sete konfigurasjon og substrat. I løpet av interaksjonen av enzym-substrat dannede kompleks.