Proteinkompleks: bestemmelse, sammensetning, struktur, struktur, funksjon, klassifisering og karakterisering. Hva er forskjellen på enkle proteiner fra komplekse?

Et komplekst protein, med unntak av proteinkomponenten i seg selv omfatter en ytterligere gruppe av en annen art (protese). Ettersom denne komponenten er de karbohydrater, lipider, metaller, rester av fosforsyre, nukleinsyre. Hva er forskjellen på enkle proteiner fra komplekse, på hva slags delt disse stoffene, og hva er deres egenskaper, vil denne artikkelen fortelle. Hovedforskjellen mellom de aktuelle stoffene - deres sammensetning.

Komplekse proteiner: Definisjon

Dette to-komponent-materiale, som omfatter enkle protein (peptidkjeder) og ikke-proteinholdige materialet (prostetisk gruppe). I prosessen med hydrolyse aminosyrene er dannet, og ikke-protein del av dekomponeringsprodukter. Hva er forskjellen på enkle proteiner fra komplekse? Den første består bare av aminosyrer.

Klassifiseringen og karakterisering av komplekse proteiner

Disse stoffene er delt inn i typer avhengig av typen av ytterligere grupper. For komplekse proteiner omfatter:

• Glykoproteiner - proteiner, molekyler som inneholder en karbohydrat-del. Blant dem er proteoglykaner (komponenter intercellulære mellomrom), blant annet i sin struktur mukopolysakkarider. For immunglobuliner er glykoproteiner.
• Lipoproteiner omfatter en lipidkomponent. Disse inkluderer apolipoproteiner, utfører funksjonen av å sikre lipidtransport.
• Metalloproteiner inneholder metallioner (kobber, mangan, jern, etc.), som er knyttet via en donor-akseptor-interaksjon. Denne gruppen omfatter ikke hemeproteiner omfattende profirinovogo ringforbindelse med jern, og lignende på strukturen av forbindelsen (klorofyll, spesielt).
• Nukleoproteiner - proteiner med ikke-kovalente bindinger med nukleinsyrer (DNA, RNA). Disse inkluderer kromatin - komponenten av kromosomer.
• 5. Fosfoproteidy, som omfatter kasein (kompleks proteinostemasse) innbefatter kovalent bundne rester av fosforsyre.

• Chromoproteins farge forener protesekomponenten. Denne klassen omfatter hemproteiner, klorofyll og flavoproteins.

Funksjoner av glykoproteiner og proteoglykaner

Disse proteinene er komplekse stoffer. Proteoglykaner inneholde en stor andel av karbohydrater (80-85%), er konvensjonelle glykoprotein innhold 15-20%. Uronsyrer er bare til stede i molekylet proteoglykaner, karbohydrater forskjellige i sine regulære struktur repeterende enheter. Hva er struktur og funksjon av komplekse proteiner, glykoproteiner? Deres karbohydratkjedene består av bare 15 enheter og ha en uregelmessig struktur. Karbohydratstrukturene av glykoproteiner kommunikasjon med proteinkomponent som karakteristisk er via aminosyrerester, slik som serin eller asparagin.

Funksjonene til glykoproteiner:

• Er en del av den bakterielle celleveggen, ben og bindevev brusk, kollagen omgir fibrene av elastin.
• Spille en beskyttende rolle. For eksempel, denne strukturen har antistoffer, interferoner, blodkoaguleringsfaktorer (protrombin, fibrinogen).
• Er reseptorer som interagerer med effektorens - en liten ikke-proteinmolekyl. Sist, bli proteinet, fører til en endring i sin konformasjon, noe som fører til en spesifikk intracellulær respons.
• Utfør hormonelle funksjon. Det refererer til et glykoprotein gonadotropin, tyroid-stimulerende hormon og adrenokortikotropt.
• Stoff transporteres i blodet og ioner over cellemembranen (transferrin, transkortin, albumin, Na +, K + -ATPase).

Ved glykoprotein enzymer omfatter cholinesterase og nuklease.

Mer om proteoglykaner

Typisk proteoglycan kompleks protein omfatter i sin struktur store karbohydratkjede med repeterende disakkarid-rester som består av en uronsyre og aminosukker. Oligo- eller polysaccharidkjedene kalt glykaner. Den første inneholder vanligvis 2-10 monomerenheter.

Avhengig av strukturen av karbohydratkjedene utskiller de sine forskjellige typer, for eksempel sure heteropolysakkarider med flere sure grupper eller glykosaminoglykan inneholdende aminogrupper. Den sistnevnte omfatter:

• Hyaluronsyre, som brukes aktivt i kosmetikk.
• Heparin, noe som hindrer at blod levrer seg.
• Keratansulfat - komponenter av brusk og hornhinne.
• Chondroitinsulfater er en del av brusk og leddvæsken.

Disse polymerer - proteoglykan komponenter som fyller det intercellulære området, beholde vann, smøre de bevegelige deler av leddene, det er deres strukturelle komponenter. Hydrofilisitet (god oppløselighet i vann) proteoglykaner tillater dem i det intercellulære plass for å skape en barriere for store molekyler og mikroorganismer. Med deres hjelp å skape en geldannet matriks i hvilken de neddykkede fibre av andre viktige proteiner, så som kollagen. Hans band i proteoglykan miljø har et tre form.

Funksjoner og typer lipoproteiner

Lipoprotein-komplekset protein har en godt utpreget dobbel hydrofil og hydrofob karakter. Kjernen molekyl (hydrofob del) danner et ikke-polart estere av kolesterol og triacylglycerides.

Ute i den hydrofile sonen anordnet for proteindelen, fosfolipider, kolesterol. Det finnes flere varianter av lipoproteiner med proteiner, avhengig av deres struktur.

De store klasser av lipoproteiner:

• Sofistikert høy tetthet protein (HDL, α-lipoprotein). Flytter kolesterol til leveren og perifere vev.
• Lav tetthet (LDL, p-lipoproteiner). I tillegg til kolesterol transporteres triacylglycerides og fosfolipider.
• Med meget lav densitet (VLDL, pre-β-lipoprotein). Utføre en funksjon som ligner på LDL.
• Kylomikroner (CM). Transporterer fettsyrer og kolesterol fra tarmen etter matinntak.

Vaskulær patologi, slik som arteriosklerose, skyldes uriktig forhold mellom forskjellige typer av lipoproteiner i blodet. Ved karakterisering av sammensetningen kan bli avslørt flere trender fosfolipider struktur endring (fra HDL til chylomikron): å redusere andelen av protein (80 til 10%), og fosfolipider, triacylglycerides prosentvis økning (20 til 90%).

Blant de mange viktige enzymer, metalloproteiner

Metalloproteiner kan omfatte flere metallioner. Deres tilstedeværelse påvirker orienteringen av substratet i den aktive (katalytisk) av enzymet. Metallioner er plassert i det aktive området og spiller en viktig rolle i den katalytiske reaksjonen. ion opptrer ofte som en elektronakseptor.

Eksempler på metaller som inneholdes i strukturen av metalloproteiner enzym:

• Kobber er inkludert i cytokromoksydase, som sammen med heme inneholder et ion av dette metallet. Det enzym som er involvert i dannelsen av ATP ved respirasjonskjeden.
• Jern inneholde enzymer slik som ferritin, utfører jern deponering funksjon i en celle; transferrin - en bærer av jern i blodet; katalase reaksjon er ansvarlig for nøytralisering av hydrogenperoksyd.
• Sink - metall, som er karakteristisk for den alkohol som er involvert i oksydasjonen av etanol og lignende alkoholer; laktatdehydrogenase - et enzym i metabolismen av melkesyre; carbonsyreanhydrase som katalyserer dannelsen av karbonsyre fra _CO2 og _H2O; alkalisk fosfatase, utfører hydrolytisk spaltning av fosfatestere med forskjellige forbindelser; α2-makroglobulin - antiproteazny blodprotein.
• Selen er en del thyroperoxidase som deltar i dannelsen av skjoldbruskkjertelhormoner; glutathione peroxidase, som virker som en antioksidant funksjon.
• Kalsium er karakteristisk for strukturen i α-amylase - hydrolytiske enzym spalting stivelse.

phosphoprotein

Den delen av komplekset protein fosfoproteinet? For denne kategorien kjennetegnet ved tilstedeværelsen av fosfatgruppen, som er bundet til proteindelen via en aminosyre med en hydroksylgruppe (tyrosin, serin eller treonin). Hva gjør fosforsyre, mens i strukturen til et protein? Det endrer den molekylære struktur, noe som gir det en ladning, øker oppløseligheten, påvirker egenskapene til proteinet. Eksempler er fosfoproteinet kasein og eggehvite melk, men først og fremst til kategorien av komplekse proteiner er enzymer.

Fosfatgruppe spiller en viktig funksjonell rolle, ettersom mange proteiner forbundet med det er ikke permanent. I buret hele tiden behandler fosforylering og defosforylering forekomme. Som et resultat, blir reguleringen utføres i proteinene. For eksempel, hvis histoner - proteinene bundet til nukleinsyrer som forløper i det fosforylerte tilstand, da aktiviteten av genomet (det genetiske materialet) øker. Ved fosforylering avhenger av aktiviteten til enzymer som glykogen syntase og glykogenfosforylase.

nucleoprotein

Nukleoproteiner - proteiner bundet til nukleinsyrer. De er - en integrert del av lagring og regulering av genetisk materiale, et verk av ribosomer, utfører funksjonen av proteinsyntesen. Den enkleste formen av viruset liv kan kalles ribo- og dezoksiribonukleoproteinami, ettersom de består av genetisk materiale og proteiner.

Ettersom interaksjonen av deoksyribonukleinsyre (DNA) og histon? I kromatin isolert to typer proteiner assosiert med DNA (histon og ikke-histon). Det første trinnet med i det innledende komprimering av DNA. nukleinsyremolekyl er tvunnet rundt proteiner for å danne nucleosomes. Den dannede tråd er lik til kulene, er dannet supertvunnet struktur (kromatin fibril) og supercoil (genonema interfase). Ved innvirkning av histon proteiner og proteiner av høyere nivåer gir det en reduksjon i DNA dimensjoner tusenvis av ganger. Det er tilstrekkelig å sammenligne størrelsen av kromosomet og nukleinsyren lengde, for å vurdere betydningen av proteiner (6-9 cm og 6,10 mikron, henholdsvis).

Hva er chromoproteins

Chromoproteins inneholder svært ulike grupper som er forent bare av én ting - tilstedeværelsen av farge i protesekomponenten. Komplekse proteiner i denne kategorien er delt inn i: hemoproteiner (inneholde heme struktur) retinalproteiny (vitamin A), flavoproteins (vitamin B2), kobamidproteiny (vitamin B12).

Hemoproteiner klassifisert i henhold til de funksjonene på en ikke-enzymatisk (mioglobinovy hemoglobin og protein) og enzymer (cytokromer, katalaser, peroksidaser).

Flavoproteins inneholde som protesekomponent-derivater av vitamin B2, flavinmononukleotid (FMN) og flavinadenindinukleotid (FAD). Disse enzymene er også involvert i redox-transformasjoner. Disse inkluderer oxidoreductases.

Hva er cytochromes?

Slik det ble beskrevet ovenfor, består av heme porfyrin. Dens struktur består av fire pyrrolringer, og en toverdig jern. En spesiell gruppe av heme enzymer - cytokromer, differerer i aminosyre-sammensetning og antall peptidkjeder, spesialisert ved gjennomføring av redoks-reaksjonen, på grunn av hvilken er tilveiebragt ved elektronoverføring i respirasjonskjeden. Disse enzymer er involvert i den mikrosomale oksidasjons - innledende reaksjoner av xenobiotiske biotransformasjon, som fører til deres klarering og metabolisme av mange endogene og eksogene stoffer, slik som steroider, mettede fettsyrer.

Effekt prostetisk gruppe

Prostetiske gruppe, som er en del av sammensatt protein påvirker dets egenskaper: forandre sin ladning, løselighet, termoplastisitet. For eksempel kan et slikt tiltak har den fosforsyreester eller monosakkarider. Karbohydratdelen som inngår i komplekset av protein, beskytte den mot proteolyse (ødelagt ved hydrolyse), påvirker gjennomtrengning av molekyler gjennom cellemembranen, deres sekresjon og sortering. Lipidenheten gjør at proteinet for å skape kanaler for transport av lite vannoppløselige (hydrofobe) forbindelser.

Strukturen og funksjonen av komplekse proteiner er helt avhengig av den prostetiske gruppe. For eksempel, ved anvendelse av jernholdige heme i hemoglobin oksygen binding oppstår og karbondioksid. På grunn nukleoproteiner dannet ved interaksjon av histoner, protaminer med DNA eller RNA oppstår beskyttende genetisk materiale, det kompakte lagring, prosessen med binding av RNA i proteinsyntesen. Nukleoproteiner kalt stabile komplekser av proteiner og nukleinsyrer.

konklusjon

Således komplekse proteiner har et stort utvalg av funksjoner i kroppen. Derfor forbruket av makro- og mikronæringsstoffer så viktig for helsen. Metaller er en del av mange enzymer. Kjenne biokjemi, spesielt helse- og miljøstatusen til bolig, kan du justere modus for sin egen makt. For eksempel, det isolerte område, karakterisert ved mangel av et element. Hans ekstra oppføring i kosten i form av tilsetningsstoffer kan kompensere for mangel.